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职工招聘

张一小课题组(冷冻电镜方向)招聘实验室管理员、技术员

发布时间: 2024-03-09 00:00:00.0

一、课题组简介

张一小,现任中科院生物与化学交叉中心研究员,博士生导师。2015年博士毕业于清华大学生命科学学院。2016至2020年,在美国洛克菲勒大学进行博士后研究并担任助理研究员。先后入选上海市海外高层次人才引进计划,上海脑科学与类脑研究中心“求索杰出青年”课题组长,中科院上海分院青年英才培育计划,国家海外优青项目。在利用冷冻电镜研究生物大分子的三维结构方面有超过十年的研究经验,致力于用冷冻电镜技术研究富有挑战性的生物学机制问题。在Nature, Science, Molecular Cell, Nature Structural & Molecular Biology, Nature Communication, PNAS等杂志发表多篇高水平论文。 课题组将综合利用冷冻电镜技术、生物化学、细胞生物学、神经生物学等手段研究重要生物大分子的结构与功能。主要研究方向包括:(1)细胞对机械力信号感知机制研究(2)与神经退行疾病相关的生物大分子复合物结构与功能研究(3)蛋白质-核酸复合物结构与功能研究。因工作需要,现拟招聘博士后、技术员、实验室管理员。

实验室网页:http://www.ircbc.ac.cn/view.do?id=1379

 

二、招聘实验室管理员

岗位职责:

1.实验室日常运行工作,包括财务管理、试剂订购、仪器采购及管理维护等。2.协助相关文本资料的撰写、归类和保管。3.协助完成相关科研任务,包括独立实验课题、质粒构建、公用实验材料准备等。4.完成课题组长交代的其他任务

 

岗位要求:

1.本科或本科以上生物学相关专业学历。2.具有良好的沟通协调、组织管理、归纳整理能力。3.工作认真细致, 有较强的服务意识。4.熟悉常用办公软件,有良好的写作能力。5.熟悉基本的分子克隆实验。6.具有相关实验室管理经验、希望能长期留任者优先。

 

三、招聘技术员

岗位职责:

1.独立主导相关课题研究。2.细胞培养传代。3.分子克隆与蛋白纯化。4.冷冻电镜相关实验。5.完成课题组长交代的其他任务。

 

岗位要求:

1.具有硕士以上的细胞生物学、生物化学、神经生物学、结构生物学等相关专业学历。2.熟悉昆虫细胞、哺乳动物细胞蛋白质表达体系。3.熟悉分子克隆与蛋白质纯化。4.工作认真细致,有良好的实验记录习惯。5.具有良好的英文文献查找及阅读能力。6.能长期稳定工作者优先。

 

四、待遇及福利:

工资和福利按照本人能力、工作业绩、中科院生物与化学交叉研究中心和国家有关规定从优,具体待遇面议,课题组根据工作表现附加奖励。对于优秀博士后人选,将全力支持申请上海市“超级博士后”。有浓厚科研兴趣、工作勤奋的研究助理,将与本中心研究生一视同仁进行科研培养,支持其发表科研论文,并在服务年限之后推荐继续深造或留所读博。

 

五、申请方式:

应聘者请提供个人简历以PDF形式发送至yzhang@sioc.ac.cn。邮件标题请注明“应聘职位+姓名“。

 

六、工作地点: 

上海市浦东新区海科路100号13号楼


七、代表性研究论文: 

1. Zhang, Y., Daday, C., Gu, R., Cox, C.D., Martinac, B., Groot, B., Walz, T. (2021). Visualizing the mechanosensitive ion channel MscS under membrane tension. Nature, 590, 509-514.

2. Dan, J.*, Zhang, Y.*, Lee, C.H., Valencia-Sanchez, M., Zhang, J., Wang, M., Holder, M., Svetlov, V., Tan, D., Nudler, E., Reinberg, D., Walz, T., Armache, K. (2021). Structures of monomeric and dimeric PRC:EZH1 reveal flexible modules involved in chromatin compaction. Nature Communications, 12(1): 714.

3. Sun, Y.*, Zhang, Y.*, Aik, W.S., Yang, X.-C., Marzluff, W.F., Walz, T., Dominski, Z., and Tong, L. (2020). Structure of an active human histone pre-mRNA 3’-end processing machinery. Science 367, 700-703.

4. Zhang, Y.*, Sun, Y.*, Shi, Y., Walz, T., and Tong, L. (2020). Structural Insights into the Human Pre-mRNA 3’-End Processing Machinery. Molecular Cell 77: 800-809.

5. Su, M.*, Zhu, L.*, Zhang, Y.*, Paknejad, N.*, Dey, R., Huang, J., Lee, M.Y., Williams, D., Jordan, K.D., Eng, E.T., Ernst, O.P., Meyerson, J., Hite, R., Walz, T., Liu, W., Huang, X. (2020). Structural basis of the activation of heterotrimeric Gs-protein by isoproterenol-bound b1-adrenergic receptor. Molecular Cell 80:59-71.

6. Nešić, D.*, Zhang, Y.*, Spasic, A.*, Li, J.*, Provasi, D., Filizola, M., Walz, T., and Coller, B.S. (2020). Cryo-Electron Microscopy Structure of the αIIbβ3-Abciximab Complex. Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology. 119.313671.

7. Yu, J.*, Zhang, B.*, Zhang, Y.*, Xu, C.Q., Zhuo, W., Ge, J., Li, J., Gao, N., Li, Y., and Yang, M. (2018). A binding-block ion selective mechanism revealed by a Na/K selective channel. Protein & Cell 9, 629-639.

8. Lees, J.A.*, Zhang, Y.*, Oh, M.S., Schauder, C.M., Yu, X., Baskin, J.M., Dobbs, K., Notarangelo, L.D., De Camilli, P., Walz, T., Renisch, K. (2017). Architecture of the human PI4KIIIalpha lipid kinase complex. Proc Natl Acad Sci. U.S.A 114, 13720-13725.

9. Sun, Y.*, Zhang, Y.*, Hamilton, K., Manley, J.L., Shi, Y., Walz, T., and Tong, L. (2017). Molecular basis for the recognition of the human AAUAAA polyadenylation signal. Proc Natl Acad Sci. U.S.A 115, E1419-E1428.

10. Zhang, Y., Ma, C., Yuan, Y., Zhu, J., Li, N., Chen, C., Wu, S., Yu, L., Lei, J., and Gao, N. (2014). Structural basis for interaction of a cotranslational chaperone with the eukaryotic ribosome. Nature Structural & Molecular Biology 21, 1042-1046.

11. Wu, S., Tutuncuoglu, B., Yan, K., Brown, H., Zhang, Y., Tan, D., Gamalinda, M., Yuan, Y., Li, Z., Jakovljevic, J., et al. (2016). Diverse roles of assembly factors revealed by structures of late nuclear pre-60S ribosomes. Nature 534, 133-137.

12. Li, N., Zhai, Y., Zhang, Y., Li, W., Yang, M., Lei, J., Tye, B.K., and Gao, N. (2015). Structure of the eukaryotic MCM complex at 3.8 A. Nature 524, 186-191.

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