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新闻公告

刘聪课题组应邀在Cell杂志发表点评文章

发布时间: 2018-06-04 15:07:21    浏览次数:1439

蛋白质的淀粉样聚集(amyloid)是一种普遍存在的蛋白质的自组装形态。amyloid最早被发现在神经退行经疾病(如阿尔兹海默病,帕金森病以及渐冻人症等)的患者脑中富集并与疾病的发生发展密切相关,被普遍认为是一种致病的蛋白自组装形式。但是,近年来越来越多的蛋白被发现通过组装形成amyloid来以执行特定的生物学功能。行使重要生物学功能的amyloid多种多样,涉及到的重要生物学过程包括长程记忆的维持、细菌生物被膜的形成、无膜细胞器的组装、激素的储存以及细胞程序性坏死等等。相关研究推动和加深了人们对于amyloid的更全面和客观的理解和认识。 因此,amyloid不仅是一个与疾病密切相关的致病性蛋白聚集体,也是执行多种生物功能的重要的蛋白有序自组装形态。


近期,有多个对于功能性和致病amyloid的重要研究成果相继发表。例如:由AD病人脑中直接提取的Tau聚集的原子结构的解析1;刘聪课题组对于可逆淀粉样纤维FUS的结构与功能的研究等等2。最近的一个工作通过固态NMR解析细胞坏死关键蛋白RIPK1&RIPK3的amyloid原子结构。相关工作发表在Cell杂志上3。刘聪研究员受Cell杂志邀请为这篇文章撰写了题为“Better together:A Hybrid amyloid signalsnecroptosis”的专题评述文章(preview)。详细分析和讨论了RIPK1与RIPK3是如何通过精细控制聚集核心区的少数几个氨基酸的特定类型、氨基酸排列顺序和相对空间位置来促使RIPK1和RIPK3形成稳定的异源而不是同源淀粉样多聚体形式;展望了其对于基于amyloid的生物纳米材料设计和研发的启示;阐述和讨论了固态NMR解析淀粉样纤维的优势和存在的问题;并本工作的结论进一步拓展提出了异源淀粉样聚集体在细胞程序性坏死过程中如何被起始和调控的后续科学问题。

 

1.    FitzpatrickA, et al., Cryo-EM structures of tau filaments from Alzheimer's disease. Nature.2017 Jul 13;547(7662):185-190.

 

2.    LuoF, et al., Atomic structures of two segments from FUS LC domain revealreversible amyloid fibril formation. Nat. Struct. Mol. Biol., 2018, 25,341-346.

3.    MompeánM et al., The Structure of the Necrosome RIPK1-RIPK3 Core, a Human Hetero-AmyloidSignaling Complex. Cell. 2018 Apr 16. pii: S0092-8674(18)30312-X



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